Proteínas: ¿Qué son las Proteínas? Definición, Tipos, Estructura, Funciones

Proteínas es uno de los tres componentes principales de los alimentos, los otros dos son los carbohidratos y las grasas. Están compuestas principalmente de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno, en ocasiones con trazas de azufre, fósforo y otros elementos. Se encuentran en plantas y animales como parte del cartílagos, la piel, las uñas, el pelo y los músculos.

El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su gran importancia para los seres vivos. La importancia de las proteínas es, en un primer análisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la célula (15% del peso total) por lo que representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua.

Sin embargo su gran importancia biológica reside, más que en su abundancia en la materia viva, en el elevado número de funciones biológicas que desempeñan, en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular relación que las une con los ácidos nucleicos, ya que constituyen el vehículo habitual de expresión de la información genética contenida en éstos últimos.

¿Qué son las Proteínas?

Introducción

Las proteínas son las macromoléculas biológicas más importantes. Hay gran variedad de proteínas y cumplen gran variedad de funciones en los organismos. Expresan la información genética en los seres vivos: componen las estructuras celulares y hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular. En la mayoría de los seres vivos (a excepción de las plantas que tienen más celulosa) representan más de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas. Químicamente son polímeros de aminoácidos, unidos por enlaces covalentes (enlaces peptídicos) y dispuestos de forma lineal. Las células producen proteínas con propiedades muy diferentes a partir de 20 aminoácidos

Todas las proteínas se construyen a partir de 20 aminoácidos, aunque se conocen muchos más aminoácidos, que no forman parte de las proteínas. Algunas proteínas contienen otras moléculas que no pertenecen a ese conjunto de 20 aminoácidos, y que en muchas ocasiones son aminoácidos modificados durante la formación de la proteína.

Aminoácidos α : son los únicos que forman proteínas en cualquier organismo. Algunos péptidos elaborados por microorganismos contienen otra clase de aminoácidos (aminoácidos D). Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los aminoácidos, aquellos que no pueden sintetizarse se denominan aminoácidos esenciales, y deben ser incorporados con la dieta (en el ser humano son 10).

Estructura de un α-aminoácido: el grupo amino y el grupo carboxilo se unen a un mismo átomo de carbono (carbono α), al que también se une una cadena lateral (cadena R) y un átomo de hidrógeno. Difieren en las cadenas laterales (cadenas R), que son las que determinan sus propiedades, como la polaridad o el carácter ácido o básico.

Definición de Proteínas

Las proteínas son macromoléculas conformadas por cadenas lineales de aminoácidos, las cuales, forman parte de la materia fundamental de las células y de las sustancias, tanto vegetales como animales.

Las proteínas resultan ser de vital importancia en toda materia que vive y sumamente indispensables para el crecimiento de las mismas. Entre otras cuestiones desempeñan un papel sustancial a la hora de la regeneración de células, formando algunas nuevas y transportando oxígeno; son las bio moléculas más versátiles y diversas que se hallan en los seres vivos.

Entonces, las funciones más destacadas que practica son estructural, transportación, regulación, defensión, enzimática y contractil.

Respecto de su apariencia, la misma resulta ser de consistencia gelatinosa y compone de manera estructural a las células, como ser las protaminas e histonas que se alojan en el núcleo de la célula. La hemoglobina, las enzimas, algunas hormonas, el colágeno, los anticuerpos, colágeno, queratina, son algunas de las variadas proteínas que existen.

En tanto, las proteínas de un ser vivo estarán más que nada determinadas por su genética, la información genética con la cual venimos al mundo será la que en gran medida determine las proteínas que presentará una célula, un tejido o hasta un organismo.

Además, a las proteínas las podemos encontrar en cada rincón de nuestro cuerpo, en todos los líquidos orgánicos, en los músculos, en la piel, en los órganos, en las glándulas, con la excepción de la bilis y la orina, allí, definitivamente, no las encontraremos.

Las propiedades que este tipo de sustancias presentan sí o sí son: solubilidad (se mantiene cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes), capacidad electrolítica(analiza carga positiva o negativa), especificidad (cada una tiene una función específica) y amortiguador de PH (se comportan como ácidos o bases).

Por otro lado, las proteínas también pueden encontrase en los alimentos, aquellos que contienen proteínas completas son la carne, leches, sus derivados, huevos, en tanto, por ejemplo, las nueces y las legumbres presentan proteínas pero de manera incompleta.

Una dieta debe ser equilibrada en materia de proteínas, porque si bien su carencia resulta negativa para su salud, en exceso, las proteínas, podrían enfermar los riñones, aumentar el nivel de colesterol, impedir la absorción de calcio y promover la obesidad. Lo recomendado es ingerir diariamente un gramo por kilo de peso.

Funciones de las Proteínas

Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...

Las proteínas constituyen la estructura de nuestro organismo

Alimentos que contienen muchas proteínas

Las proteínas constituyen el 80% del peso en seco de las células de nuestro organismo. Las estructurales, son las que dan forma y sujeción al cuerpo, forman parte de la musculatura, de la piel y del colágeno del hueso. También forman parte del pelo y las uñas.

La piel está recubierta por una proteína llamada queratina que se renueva cada mes. Pero otras capas más interiores de la piel también están compuestas por proteínas, tejidos conectivos y mucosas, que la hacen una excelente barrera contra microorganismos patógenos o sustancias que puedan ser perjudiciales para nuestro organismo.

Las proteínas contráctiles, son las que se ocupan de la contracción y descontracción de la musculatura, permitiendo el movimiento de nuestro cuerpo.

Las proteínas aumentan nuestras defensas

Una de las funciones más importantes en nuestro organismo que tienen las proteínas es reforzar nuestras defensas.

Las llamadas inmunoglobulinas son glicoproteínas formadas por la unión de proteínas e hidratos de carbono. Los anticuerpos son un tipo de glicoproteínas que actúan como defensas contra aquellos microorganismos o sustancias que nos atacan.

Las células sanguíneas las podemos distinguir en dos tipos, los glóbulos rojos y los blancos. Los rojos son los eritrocitos, la hemoglobina que transporta el oxígeno y las plaquetas, y los blancos son las defensas, contienen linfocitos B, T y NK.

Los linfocitos B son los que fabrican dichas inmunoglobulinas. Cuando los sistemas de protección de la piel, no son suficientes y los microorganismos y otras sustancias consiguen traspasar dicha barrera de defensa, se activa el sistema de protección donde actúan las proteínas en la llamada fase aguda.

Durante esta fase se aumenta la concentración de proteínas para paliar el ataque externo, mediante la proteína C-reactiva y un sistema llamado complemento formado por proteínas, entre otros muchos sistemas.

Así pues, las proteínas forman parte esencial del proceso para obtener una correcta inmunidad, con lo cual, deberemos realizar una ingesta al respecto, que permita tanto un buen funcionamiento del sistema inmunitario como una actividad eficiente de nuestro organismo y sus funciones protectoras.

Otras funciones de las proteínas

Algunas hormonas y enzimas son proteínas con una función biorreguladora. Tienen una función hormonal y se ocupan de regular desde el crecimiento y desarrollo de nuestro organismo hasta el sistema nervioso.

Las catalíticas, son las que ayudan a las funciones enzimáticas a regular los procesos metabólicos. Se ocupan de la degradación de los macronutrientes para que éstos se rompan en partículas más pequeñas y más fácilmente absorbibles para nuestro organismo.

También son responsables de la activación del citado sistema de complemento que actúa como una cascada enzimática contra el ataque de microorganismos y otras partículas.

Las transportadoras, son las que regulan el transporte de sustancias como el oxígeno por todo el cuerpo mediante el flujo sanguíneo.

A continuación se exponen algunos otros ejemplos de proteinas y las funciones que desempeñan:

Función ESTRUCTURAL

-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

  • Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

  • Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

  • El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

  • La elastina del tejido conjuntivo elástico.

  • La queratina de la epidermis.

-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.

Función ENZIMATICA

-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función HORMONAL

-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función REGULADORA

-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).

Función HOMEOSTATICA

-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Función DEFENSIVA

  • Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

  • La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.

  • Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

  • Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

Función de TRANSPORTE

  • La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

  • La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.

  • La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

  • Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.

  • Los citocromos transportan electrones.

Función CONTRACTIL

  • La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.

  • La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función DE RESERVA

  • La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

  • La lactoalbúmina de la leche.

Tipos de Proteinas

Para comenzar a hablar de este tema, debemos tener en cuenta que las proteinas se encuentran formadas en su estructura por una unidad mínima denominada aminoácidos, en total se conocen 20 tipos de aminoácidos diferentes, de los que podemos destacar aquellos a los cuales se los denomina esenciales, porque resultan necesarios para nuestro organismo y deben ser ingeridos en la dieta puesto que nuestro organismo no posee la capacidad de producirlo por sí mismo.

A modo de recordar y tener en cuenta: los aminoácidos esenciales tienen como función establecer la calidad de los distintos tipos de proteinas, es decir, aquellas que contienen cantidades suficientes de aminoácidos esenciales son consideradas proteínas de alto valor biológico, de lo contrario cuando falta un aminoácido esencial, el valor biológico de esa determinada proteína cae. El organismo de los seres vivos es solo capaz de poder asimilar la unidad mínima por la cual esta compuesta la proteína, “los aminoácidos” y no proteínas completas. Nuestro organismo no distingue si los aminoácidos son de origen vegetal o animal. Teniendo en cuenta estos tipos de proteinas podemos decir: que aquellas proteínas cuyo origen sea animal son moléculas de tamaños mucho mayores y complejos, que poseen una diversa cantidad de aminoácidos.

Los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas que contienen un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH). El grupo carboxilo es ácido débil, mientras que el grupo amino es básico débil.




Estructura de un α-aminoácido

El α-aminoácido más simple es la glicina, y su cadena R es un átomo de carbono.

Los aminoácidos se pueden clasificar por su cadena R. Se han definido 5 grupos principales:

  • Apolares (alifáticos): el grupo R es apolar e hidrófobo. En las proteínas, permanecen en el interior. La glicina es el aminoácido más simple de este grupo.

  • Aromáticos: son relativamente apolares (hidrófobos). Su cadena R es aromática (grupo fenilo). Polares: son hidrófilos (solubles en agua).

  • Básicos: algunos tienen una carga positiva neta y otros (los más reactivos) pueden tener carga positiva o negativa.

  • Ácidos: hay 2 aminoácidos en este grupo, con carga negativa neta.

En las células, los aminoácidos se suelen presentar ionizados. En disolución, un aminoácido puede actuar como ácido o base:



Ácido: pierde un protón



Base: capta un protón

Zwitterión: molécula que puede ionizarse positiva o negativamente. Un aminoácido es un zwitterión.

Su valor biológico es un mayor que aquellas de origen vegetal. Ambas, son necesarias en nuestra dieta diaria. El déficit o el exceso de una u otra ponen en evidencia un trastorno del metabolismo. Científicamente se ha demostrado que un aporte de ácidos grasos saturados elevada de manera considerable el riesgo de padecer patologías cardiovasculares, mientras que mantener un dieta en base de proteínas de origen vegetal, nos presenta a futuro un déficit de ciertas vitaminas como es la Vitamina B12, o de minerales, como lo es el Hierro.

tipos-de-proteinasEntre los tipos de proteinas, debemos tener en cuenta que aquellas que provienen de origen animal.

Las proteínas de origen animal, resultan más complicadas de digerir, el motivo, es la cantidad de enlaces que existen entre cada aminoácido por romper. Si en nuestra dieta diaria combinamos los diferentes tipos de proteinas de manera adecuada, como por ejemplo: cereales con leche, para un buen desayuno ó en su defecto un bife de chorizo con arroz para el horario del almuerzo o cena, podemos obtener el conjunto de aminoácidos que necesitamos para mantener un equilibrio en nuestro metabolismo. Los aminoácidos esenciales se hayan presentes en las aquellas proteínas que son de origen animal. Dentro de las proteínas de origen animal podemos destacar: pescados, huevos, carne y lácteos. Podemos decir, que dentro de los tipos de proteinas, son las de origen animal aquellas de mejor calidad y de mayor valor energético. No olvidar que dentro de los otros tipos de proteínas encontramos también aquellas cuyo origen es el vegetal, las cuales se haya presente en los cereales, frutos secos y legumbres.

Diversos tipos de proteinas segun composicion y estructura

Hoy en día es muy común ver en los diversos medios de difusión, que los profesionales de la salud recomiendan consumir un porcentaje considerable de los diferentes tipos de proteinas, ya sean estos de origen animal o vegetal, lo correcto es combinarlos. También podemos resumir a grandes rasgos los tipos de proteinas clasificándolas de acuerdo a su estructura química en: -Proteinas simples: son aquellas que al ser hidrolizadas producen solo aminoácidos. -Albúminas y globulinas: son aquellas que son solubles en soluciones salinas diluidas o agua. -Glutelinas y Prolaninas: Se encuentran principalmente en los cereales y el trigo fundamentalmente son solubles en ácidos y álcalis

tipos-de-proteinas-alimentos-Albuminoides: Este tipo de proteínas son fibrosas y no son solubles en agua. Estas proteínas son las que incluyen la queratina de los cabellos, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguíneo. -Proteínas conjugadas: Las proteínas conjugadas son aquellas que poseen partes no proteicas. Un ejemplo de ellas son las nucleoproteinas. -Proteínas derivadas: Este tipo de proteínas son las que se originan como producto de la hidrólisis. Otro punto importante a tener en cuenta dentro de la composición de las proteínas es que ellas tienen como rasgo característico poseer los siguientes elementos:

Carbono, Hidrógeno, Nitrógeno, Oxígeno, Azufre, Hierro, Fósforo, Cinc. Para finalizar este breve resumen sobre los tipos de proteinas es muy importante mencionar a aquellas que s a través de la hidrólisis se fragmentan en aminoácidos y los tipos de hidrólisis que intervienen: -Hidrólisis ácida: son aquellas que se basan en la ebullición prolongada de la proteína en una solución de tipo ácido. -Hidrólisis básica: En este tipo de hidrólisis se respeta los aminoácidos que se destruyen de la hidrólisis ácida. -Hidrólisis enzimática: en ellas las encimas que se utilizan son del tipo proteolíticas.

En conclusión podemos decir que todos los tipos de proteinas, independientemente de su fuente, son fundamentales para la correcta alimentación de cualquier ser vivo, ya que debemos tener presente que gracia sa un nutrición bañanceada, podemos contar con una organismo saludable y especialmente con un rendimiento físico mayo.

Estructura de las Proteínas

Enlace peptídico

Se llama enlace peptídico a la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro. El resultado es un enlace covalente CO-NH. El enlace peptídico sólo permite formar estructuras lineales, sin ramificaciones, que se denominan péptidos; estas estructuras son muy estables, pues los enlaces peptídicos son covalentes. Todos los péptidos tienen un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el otro.

La reacción química en que se forma un enlace peptídico se llama condensación, y su descomposición en aminoácidos es la hidrólisis.

Enlace peptídico: condensación e hidrólisis

En función de su número de aminoácidos, los péptidos se pueden clasificar en:

  • Oligopéptidos: unión de unos pocos aminoácidos.

  • Polipéptidos: unión de muchos aminoácidos.

  • Proteínas: grandes cadenas de aminoácidos con una estructura tridimensional definida. Se suele llamar proteínas a los polipéptidos con masa molecular superior a 10000. Las proteínas generalmente están formadas por entre 100 y 300 aminoácidos, aunque algunas pueden tener más de un millar de aminoácidos.

Se llama residuo a cada uno de los aminoácidos que forman un péptido.


Enlace peptídico: formación de un péptido

En condiciones fisiológicas estándar, el equilibrio está desplazado hacia los aminoácidos. Para favorecer la reacción, el grupo carboxilo debe ser modificado (activado) para que el grupo hidroxilo pueda ser eliminado más fácilmente.

La estructura de los péptidos se compone de un gran número de enlaces covalentes, que permiten la rotación de cada una de sus partes.

Se llama conformación a cada una de las disposiciones tridimensionales que pueden adoptar los átomos de un péptido conservando todos sus enlaces covalentes. De todas las posibles, sólo se dan unas pocas en condiciones fisiológicas. Una conformación se puede estabilizar por las interacciones entre los grupos que las forman, como puentes de hidrógeno y enlaces disulfuro y con el solvente (agua).

El enlace peptídico impone restricciones a las posibles conformaciones, ya que no es posible el giro alrededor del enlace C-N, por lo que tiene un comportamiento similar al de un doble enlace. Todos los átomos unidos al carbono y el nitrógeno del enlace peptídico están en el mismo plano y mantienen unas distancias y ángulos característicos.




Enlace peptídico en 3D

Estructura primaria

Se distinguen 4 niveles en la estructura de una proteína.

La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Este nivel de la estructura se mantiene mediante enlaces peptídicos. Por convención, se escribe desde el extremo que tiene el grupo amino terminal hacia el grupo carboxilo final.




Estructura primaria: secuencia de aminoácidos

Los enlaces peptídicos forman el esqueleto de la proteína, del que emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.

Las proteínas se diferencian en la secuencia y número de aminoácidos. Aunque un péptido puede adoptar diferentes conformaciones, cada proteína tiene una única estructura tridimensional en condiciones fisiológicas, que resulta ser la más estable de todas las posibles, es decir, aquélla con mayor número de interacciones débiles entre sus átomos. La secuencia de aminoácidos que forma una proteína determina su estructura tridimensional y su función.

Las llamadas proteínas polimórficas admiten variaciones en su estructura primaria, conservando su función. Las variaciones en algunas zonas de las proteínas tienen muy poca o ninguna repercusión en su función, pero hay zonas críticas, en las que cualquier variación afecta a la estructura, y por tanto a la función de la proteína.

Estructura secundaria

El término “estructura secundaria” se refiere a la estructura que adopta espacialmente una parte del polipéptido. Ocurre cuando los hidrógenos de la secuencia interactúan mediante puentes de hidrógeno.

Puente de hidrógeno: se comparte un protón entre dos moléculas, formando un enlace débil.

Dos tipos de estructuras son particularmente estables y frecuentes en las proteínas: la hélice α y la lámina β.

Hélice α: la cadena adopta una estructura helicoidal, que se mantiene mediante puentes de hidrógeno, con los grupos R orientados hacia el exterior. Para formar esta estructura, el grupo carboxilo de cada aminoácido (n) se une mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro aminoácido (n+4). Es una estructura estable porque da lugar a un máximo número de interacciones.




Hélice α

Conformación β: la cadena queda estirada y la estructura se dispone espacialmente en zigzag formando láminas (hojas plegadas β). La disposición puede ser paralela o antiparalela. Puede darse entre regiones próximas o distantes del polipéptido. Los grupos R sobresalen de la lámina en ambos sentidos, de forma alterna. La conformación β se estabiliza mediante puentes de hidrógeno, como en el caso anterior.




minas β: antiparalela y paralela

En las láminas β los giros se forman por la unión mediante un puente de hidrógeno del aminoácido n y el n+3.




Estructura del giro en una lámina β

Al representar la estructura de una proteína, si se desea resaltar su estructura secundaria, las hélices alfa se representan como cintas en espiral, las láminas beta como cintas en flecha y las regiones con otro tipo de estructura como líneas finas (“random coil”).

Representación de la estructura secundaria de una proteína.

Estructura terciaria

Es la estructura plegada y completa de la cadena en 3D. Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas (conformación β).

Es específica de cada proteína y determina su función. Las características físicas y químicas de la molécula dependen de su estructura terciaria.

Las regiones de la proteína con una estructura secundaria definida se llaman dominos. La estructura terciaria define las interacciones entre los diferentes dominios que la forman.

El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína.

Hay dos tipos de proteínas, según su estructura terciaria:

  • Proteínas fibrosas: estructuras con forma de fibra o lámina. Insolubles en el agua. Las proteínas que dan forma y protección a los organismos suelen ser fibrosas. Las proteínas fibrosas se forman por repetición de estructuras secundarias simples.

  • Proteínas globulares: estructuras globulares. Solubles en el agua. Muchas enzimas y proteínas reguladoras tienen esta forma. Las proteínas globulares tienen una estructura terciaria más compleja, formada a partir de varias estructuras secundarias diferentes. En las proteínas globulares, los residuos apolares se orientan hacia el interior (hidrófobos), y los polares hacia el exterior (hidrófilos).




Ejemplo de proteína fibrosa: colágeno

Ejemplo de proteína globular: mioglobina

Las proteínas mantienen su estructura y función dentro de la célula, pero un cambio en las condiciones puede suponer la alteración de su estructura terciaria, llegando incluso a perder su función.

La pérdida de la estructura terciaria de una proteína supone la pérdida de su función. Se habla de desnaturalización cuando el cambio en la estructura de la proteína es tan grande que ésta no puede mantener su función. La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar por calor, pH extremos, disolventes, o detergentes. La desnaturalización no supone la ruptura de los enlaces covalentes, pero sí de las interacciones débiles que mantienen la estructura tridimensional.

Estructura cuaternaria

Sólo está presente en las proteínas que constan de más de una cadena de aminoácidos. La estructura cuaternaria se refiere a las uniones entre las distintas cadenas polipeptídicas que forman la proteína, dando lugar a una estructura tridimensional.




Ejemplo de estructura cuaternaria: la hemoglobina


Cada una de las cadenas de aminoácidos que componen la proteína se denomina protómero.

En la siguiente figura tenemos un resumen de los distintos niveles de la estructura de una proteína:




Los cuatro niveles de la estructura de una proteína (hemoglobina).

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. La Figura de la derecha corresponde a la proteína triosafosfato isomerasa. La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. En otras palabras, la estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA (estructura primaria).

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

  • Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno (Figura inferior izquierda), la queratina del cabello o la fibroína de la seda), En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

  • Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias. La figura inferior de la derecha corresponde a la mioglobina.

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes (Figura de la derecha).

  • Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de unpuente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).

  • Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, (2) puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares (3) interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares y (4) fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

Como resultado de estas interacciones, en las proteínas conestructura terciaria globular:

  • las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter hidrofóbico (en color azul en la figura de la derecha).

  • las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en disolución (en color blanco en la figura de la derecha).

No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA.

Cuando desaparecen estas interacciones la estructura terciaria de una proteína se desestabiliza y pierde su estructura tridimensional característica de manera que pierde su función y, a menudo precipita. Este fenómeno se conoce con el nombre de desnaturalización.

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalización de las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria. La Figura de la derecha corresponde a la proteína piruvato quinasa, que consta de 4 dominios, cada uno representado de un color. La pérdida total o parcial de los niveles de estructuración superiores al primario recibe el nombre de desnaturalización, que puede ser reversible o irreversible.

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